FGF1

FGF1，也称为酸性成纤维细胞生长因子（aFGF），是由FGF1基因编码的生长因子和信号蛋白。它被合成为155个氨基酸的多肽，其成熟形式是非糖基化的17-18kDa蛋白质。成纤维细胞生长因子蛋白在1975年首次被纯化，但不久之后其他使用不同条件的蛋白质分离出酸性FGF，肝素结合生长因子-1和内皮细胞生长因子-1 。基因测序显示该组实际上是相同的生长因子，并且FGF1是FGF蛋白家族的成员。 FGF-1没有明确的信号序列，因此不会通过经典途径分泌，但它确实在细胞内形成二硫键连接的二聚体，与细胞膜上的蛋白质复合物（包括S100A13和Syt1）相关，然后帮助翻转它通过膜到达细胞外部。一旦处于周围组织的还原条件，二聚体就解离成单体FGF1，其可进入体循环或被隔离在与细胞外基质的硫酸乙酰肝素蛋白多糖结合的组织中。然后，FGF1可通过特异性成纤维细胞生长因子受体（FGFR）蛋白结合并发挥其作用，这些蛋白本身构成密切相关分子家族。 除了其细胞外活性外，FGF1还可以在细胞内起作用。该蛋白质具有核定位序列（NLS），但FGF1进入细胞核所需的途径尚不清楚，似乎某种细胞表面受体结合是必要的，随后其内化和易位至细胞核，因此它可以相互作用与FGFR核同种型。这与FGF2不同，FGF2也可以激活核FGFR，但具有从未离开细胞并直接进入细胞核的蛋白质的剪接变体。